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Título: Caracterização parcial da lectina de folhas de mandioca (Manihot esculenta Crantz)
Título Alternativo: Partial characterization of lectin of cassava leaves (Manihot esculenta Crantz)
Autor(es): Silva, Maria Cristina
Orientador: Corrêa, Angelita Duarte
Membro da banca: Lima, Luiz Carlos de Oliveira
Saczk, Adelir Aparecida
Área de concentração: Agroquímica
Assunto: Lectinas - Propriedade físico-química
Fungicidas
Data de Defesa: 20-Fev-2008
Data de publicação: 5-Ago-2014
Referência: SILVA, M. C. Caracterização parcial da lectina de folhas de mandioca (Manihot esculenta Crantz). 2008. 53 p. Dissertação (Mestrado em Agroquímica)-Universidade Federal de Lavras, Lavras, 2008.
Resumo: Lectinas são proteínas (ou glicoproteínas) ligantes de carboidratos e, em função dessa propriedade, são capazes de provocar a aglutinação de células, principalmente hemácias (fenômeno conhecido como hemaglutinação). São amplamente distribuídas na natureza, sendo encontradas em muitos organismos, desde vírus e bactérias, até animais e plantas. Algumas dessas proteínas são tóxicas e ou antinutritivas, e, quando ingeridas, provocam efeitos fisiológicos adversos no organismo. No entanto, as lectinas despertam interesse científico, desde que representam importantes ferramentas em pesquisas nas áreas biológicas e médicas. A farinha de folhas de mandioca (FFM), um subproduto agrícola, vem sendo utilizada como suplemento alimentar para populações carentes. Dessa forma, o estudo da lectina da FFM é de extrema importância tanto pela sua ação antinutricional, como por suas possíveis aplicações biotecnológicas, agregando valores a esse subproduto. O objetivo da realização deste trabalho foi extrair, purificar e caracterizar a lectina de FFM quanto às propriedades químicas e biológicas. Para a extração das proteínas da FFM, foram testados vários métodos de extração, em que se utilizaram dois extratores, água destilada e solução salina tamponada (NaCl 0,15mol L-1, tampão fosfato pH 7,4) e quatro tempos de extração, 15, 60, 120 e 180 minutos. O método de extração que proporcionou maior atividade hemaglutinante (AH) foi obtido quando se utilizou água como extrator, em um tempo de 15 minutos (proporção 1:20 m/v). A lectina da FFM apresentou estabilidade térmica numa faixa de temperatura de 40º a 70ºC e não é dependente de íons Ca2+ e Mn2+ para exercer sua AH. O extrato protéico foi precipitado com sulfato de amônio a 80% de saturação e o precipitado foi submetido à cromatografia em coluna de bioafinidade Sepharose CL-4B. A cromatografia mostrou um pico que apresentou AH e, quando levado à eletroforese em gel de poliacrilamida em presença de SDS revelaram-se três bandas protéicas de 64, 61 e 58 kDa. O extrato protéico de FFM precipitado com sulfato de amônio a 80% de saturação não apresentou efeito inibitório sobre o crescimento micelial do fungo Fusarium oxysporum, na concentração de até 100μg mL-1.
Lectins are carbohydrates binding proteins (or glycoproteins) and owing to this property are capable of provoking agglutination of cells, mainly red blood cells (phenomenon known as hemagglutination). Are widely distributes in nature, found it in a number of organisms, since viruses and bacteria till animals and plants. Some of these proteins are toxic and or antinutritive and when ingested they incite adverse physiologic effects in the organism. Nevertheless, lectins awake the scientific interest, since they stand for important tools in research in the biologic and medical areas. Cassava leaf flour (FFM), a sub product of agricultural has been utilized as a food supplement for low income populations. Thus, the study of FFM lectin is extremely important both for its anti nutritional action and for its possible biotechnological applications, adding values to the sub products. The objective of this work was extracting, purifying and characterizing FFM lectin both its chemical and biological properties. For the extraction of FFM proteins, several extraction methods have been tested, in which two extractors were employed: distilled water and buffered saline solution (0.15mol L-1 NaCl, phosphate buffer pH 7.4) and four extraction times, 15, 60, 120 and 180 minutes. The extraction method which provided highest hemagglutinating activity (AH) was obtained when water was utilized as an extractor, in a time of 15 minutes (ratio 1:20 m/v). The FFM lectin file a thermal stability in a temperature range of 40 to 70º C and it is not dependent on Ca2+ and Mn2+ ions to exercise its AH. The protein extract was precipitated with ammonium sulfate at 80% of saturation and the precipitate was submitted to Sepharose CL-4B bio affinity column chromatography. Chromatography showed a peak which presented AH and when taken to polyacrylamide gel electrophoresis in the presence of SDS revealed three protein bands of 64, 61 and 58 kDa. The FFM´s protein extract that precipitated with ammonium sulfate at 80% of saturation don´t presented inhibitory effect don mycelial growth of the fungus Fusarium oxysporum, at the concentration of up to 100μg mL-1.
URI: http://repositorio.ufla.br/jspui/handle/1/2203
Publicador: UNIVERSIDADE FEDERAL DE LAVRAS
Idioma: pt_BR
Aparece nas coleções: DQI - Agroquímica - Mestrado (Dissertações)

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