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metadata.teses.dc.title: Avaliação das interações entre potenciais inibidores da proteína di-hidrofolatoredutase do mycobacterium tuberculosise homo sapiens
metadata.teses.dc.title.alternative: Evaluation of the interactions between potential inhibitors of the Mycobacterium tuberculosis and Homo sapiens dihydrofolate reductase protein
metadata.teses.dc.creator: Mecenas Filho, Marco Antonio
metadata.teses.dc.creator.Lattes: http://lattes.cnpq.br/9789131062075088
metadata.teses.dc.contributor.advisor1: Cunha, Elaine Fontes Ferreira da
metadata.teses.dc.contributor.referee1: Cunha, Elaine Fontes Ferreira da
metadata.teses.dc.contributor.referee2: Leal, Daniel Henriques Soares
metadata.teses.dc.contributor.referee3: Rocha, Marcus Vinícius Juliaci
metadata.teses.dc.subject: Tuberculose - Tratamento
Mycobacterium tuberculosis
Ancoramento molecular
Di-hidrofolato redutase
Tuberculosis - Treatment
Docking
Dihydrofolate reductase
metadata.teses.dc.date.issued: 19-Mar-2019
metadata.teses.dc.description.sponsorship: Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
metadata.teses.dc.identifier.citation: MECENAS FILHO, M. A. de. Avaliação das interações entre potenciais inibidores da proteína di-hidrofolatoredutase do mycobacterium tuberculosise homo sapiens. 2019. 72 p. Dissertação (Mestrado em Agroquímica)-Universidade Federal de Lavras, Lavras, 2019.
metadata.teses.dc.description.resumo: A tuberculose é uma doença transmitida pelo ar, atacando principalmente os pulmões. É causada pelo patógeno Mycobacterium tuberculosis. Um importante alvo para o tratamento desta doença é a proteína di-hidrofolato redutase, pois sua inibição leva a morte celular. Porém, a espécie humana também possui essa proteína, assim, é necessário que os fármacos tenham uma seletividade pela bactéria. Métodos de química teórica são utilizados para auxiliar na pesquisa por novos fármacos e neste trabalho enfatizou-se o docking, o qual analisa a estabilidade de um ligante no sítio de interação nas proteínas di-hidrofolato redutase do Mycobacterium tuberculosis (MtbDHFR) e Homo sapiens (HuDHFR). Onde mostra que compostos pouco volumoso e com grupos retirados de elétrons apresentam maior seletividade pela MtbDHFR. Um mutante da proteína do patógeno criado, onde foi mostrado que composto muito volumosos apresentam dificuldade de ntereção no sitio ativo da proteína, causado por um possivel efeito estérico.
metadata.teses.dc.description.abstract: Tuberculosis is a disease transmitted by air, attacking mainly the lungs. It is caused by the pathogen Mycobacterium tuberculosis, which has a permanence or persistence ability within the host cells for a period, as well as achieved by the action of the immune system and can be activated. An important target for the treatment of this disease is the dihydrofolate reductase protein, as its inhibition leads to cell death. However, the human species also has this protein, so it is necessary that the drugs have a selectivity for the bacteria. Theoretical chemistry methods are used to aid in the search for new drugs and in this work we emphasize docking, which analyzes the stability of a ligand at the site of interaction in the dihydrofolate reductase proteins of Mycobacterium tuberculosis (MtbDHFR) and Homo sapiens (HuDHFR). Where it shows that little bulky compounds with groups withdrawn from electrons have greater selectivity for MtbDHFR. A mutant of the protein of the pathogen created, where it was shown that very voluminous compounds present difficulty in the active site of the protein caused by a possible steric effect.
metadata.teses.dc.identifier.uri: http://repositorio.ufla.br/jspui/handle/1/33232
metadata.teses.dc.publisher: Universidade Federal de Lavras
metadata.teses.dc.language: por
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