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dc.creatorAndrade, Laize Aparecida Ferreira-
dc.date.accessioned2016-03-21T17:51:44Z-
dc.date.available2016-03-21T17:51:44Z-
dc.date.issued2016-03-21-
dc.date.submitted2016-02-18-
dc.identifier.citationANDRADE, L. A. F. Análise conformacional teórica e espectroscópica do enflurano livre, emsolução e em meio biológico. 2016. 87 p. Dissertação (Mestrado em Agroquímica)-Universidade Federal de Lavras, Lavras, 2016.pt_BR
dc.identifier.urihttp://repositorio.ufla.br/jspui/handle/1/10942-
dc.description.abstractEnflurane is a fluorinated volatile anesthetic, whose biological conformation is still unknown. Previous studies have reported the enflurane conformations of for the gas phase and in non-polar solution. With the aim of studying the conformational stability of the enflurane, this study, performed using computational and spectroscopic (infrared, nuclear magnetic rossonance and microwave) techniques, shows that three pairs of isoenergetic conformations are present in the gas phase, neat liquid, polar and non-polar solutions, while a single conformation is largely preferred in relation to other isoenergetic isomers to complex with the active site of the integrin LFA-1 enzyme (PDB code: 3F78), where the widely used anesthetic isoflurane (a constitutional isomer of enflurane) is known to bind. Contrary to previous reports in the literature, weak hydrogen bonding from an electrostatic interaction between the CHF2 hydrogen and the central CF2 fluorines was not found to govern the conformational isomerism of enflurane. Moreover, intramolecular interactions based on steric, electrostatic and hyperconjugative effects usually invoked to describe the anomeric effect are not responsible for the possible bioactive conformation of enflurane, which is rather regulated by the enzyme induced fit.pt_BR
dc.description.sponsorshipCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)pt_BR
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Lavraspt_BR
dc.rightsacesso abertopt_BR
dc.subjectEnfluranopt_BR
dc.subjectEquilíbrio conformacionalpt_BR
dc.subjectHiperconjugaçãopt_BR
dc.subjectLigação de hidrogêniopt_BR
dc.subjectEnfluranept_BR
dc.subjectConformational equilibriumpt_BR
dc.subjectHyperconjugationpt_BR
dc.subjectHydrogen bondpt_BR
dc.titleAnálise conformacional teórica e espectroscópica do enflurano livre, emsolução e em meio biológicopt_BR
dc.title.alternativeTheoretical and spectroscopic comformational analysis of free enflurane, in solution and biological mediumpt_BR
dc.typedissertaçãopt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Agroquímicapt_BR
dc.publisher.initialsUFLApt_BR
dc.publisher.countrybrasilpt_BR
dc.contributor.advisor1Freitas, Matheus Puggina de-
dc.contributor.referee1Anconi, Cléber Paulo Andrada-
dc.contributor.referee2Guimarães, Luiz Gustavo de Lima-
dc.contributor.referee3Ramalho, Teodorico de Castro-
dc.description.resumoEnflurano é um anestésico volátil fluorado, cuja conformação biológica é ainda desconhecida. Estudos anteriores relatam informações sobre as conformações do enflurano em solução não polar e em fase gasosa. Objetivando estudar a estabilidade conformacional deste composto, o presente trabalho, por meio de técnicas computacionais e espectroscópicas (infravermelho, ressonância magnética nuclear e microondas), mostra que três pares de conformações isoenergéticas estão presentes nas fases gasosa, líquida e em soluções polares e não polares, enquanto que uma única conformação é largamente preferencial em relação aos seus isômeros isoenergéticos para complexar com o sítio ativo da enzima Integrina LFA-1 (código PDB: 3F78), onde se sabe que o isoflurano (um anestésico amplamente utilizado) se complexa. Ao contrário do que tem sido reportado na literatura, uma ligação de hidrogênio originada da interação eletrostática entre o hidrogênio do grupo CHF2 e os átomos de flúor centrais CF2 não foi encontrada para governar o isomerismo conformacional do enflurano. Além disso, as interações intramoleculares com base em efeitos estéricos, eletrostáticos e hiperconjugativos, normalmente utilizados para descrever o efeito anomérico, não são responsáveis pela possível conformação bioativa do enflurano, a qual é, em vez disso, regulada pelo encaixe induzido pela enzima.pt_BR
dc.publisher.departmentDepartamento de Químicapt_BR
dc.subject.cnpqQuímicapt_BR
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/0751660743479098pt_BR
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